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Rôle de la CALNEXINE dans la DEMYELINISATION

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Domyleen

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Rôle de la CALNEXINE dans la DEMYELINISATION

Message  Domyleen le Mer 22 Sep 2010 - 18:52



Il s'agit d'une découverte faite par hasard ...

Je l'avais postée dans "Discussion générale", mais, étant donné qu'il est possible qu'on en reparle, car c'est peut-être une découverte capitale sur les causes de la démyélinisation, (ce que les chercheurs essaient de démontrer depuis plusieurs années), je re-poste cette info dans la "Recherches et Traitements", en citant, cette fois l'article paru sur le site de la Société Canadienne de la SEP:


L’absence de calnéxine entraîne une démyélinisation



Communication médicale
Le 16 septembre 2010

Résumé
Edmonton –

Des chercheurs ont identifié un gène à l’origine d’une série d’événements qui entraînent le ralentissement de la transmission des messages dans le système nerveux. L’étude, qui regroupait des chercheurs de l’Alberta et d’autres pays, était subventionnée par la Société canadienne de la SP.

Allison Kraus, Jody Groenendyk, Karen Bedard, Troy A. Baldwin, Karl-Heinz Krause, Michel Dubois-Dauphin, Jason Dyck, Erica E. Rosenbaum, Lawrence Korngut, Nansi J. Colley, Douglas Zochodne, Simon Gosgnach, Kathryn Todd, Luis B. Agellon, Marek Michalak; The J Biol Chem., 2010 Jun 11;285(24):18928-38.

Détails
Les chercheurs voulaient savoir ce qui se passerait si une protéine "chaperonne" particulière – appelée calnéxine – était retirée de l’organisme de sujets non humains. Ils s’attendaient à ce que cette intervention soit fatale, mais au lieu de cela, les sujets ont présenté divers troubles de la locomotion, tels des pertes d’équilibre et un traînement des pattes. Par ailleurs, la vitesse de transmission des messages dans le système nerveux de ces sujets était également ralentie. Les symptômes observés ressemblaient énormément à ceux de maladies semblables à la sclérose en plaques et à la maladie de Charcot-Marie-Tooth, qui provoquent une démyélinisation.
La myéline est la gaine protectrice des fibres nerveuses. Elle joue un rôle important dans la transmission rapide des messages à l’intérieur du système nerveux.

Pour la première fois, des travaux montrent clairement que les protéines chaperonnes ont un effet sur la myéline – ce que personne n’avait soupçonné jusqu’ici.
Une fois la chaperonne retirée, l’enroulement des couches cellulaires autour de la myéline ne se faisait plus normalement, et l’apparence de cette substance n’avait plus celle de cercles concentriques qu’on voit habituellement, mais présentait plutôt des ondulations. La première couche isolante s’est relâchée et a perdu de sa densité. Ce phénomène a eu pour effet de ralentir la transmission des messages à l’intérieur du système nerveux. Personne jusqu’ici n’avait étudié les chaperonnes et leur impact sur les maladies neurologiques.


Quelques définitions;

Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation, en leur assurant un repliement tridimensionnel adéquat. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins: Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température, ou d'autres types de stress cellulaire. La structure des protéines est en effet sensible à la chaleur, elles se dénaturent et perdent leurs fonctions biologiques. Le rôle des protéines chaperons est de prévenir les dommages potentiellement causés par une perte de fonction protéique due à un mauvais repliement tridimensionnel. D'autres protéines chaperons sont impliquées dans le repliement de protéines néosynthétisées alors qu'elles sont extraites du ribosome. Bien que la plupart d'entre elles aient la capacité de se replier correctement sans intervention de protéines chaperons, certaines en sont incapables. Les protéines chaperons ont été co-découvertes par Art Horwich, actuellement professeur à l'université Yale (États-Unis) et à l'institut médical Howard Hughes, et Ulrich Hartl.
(source Wikipédia)


A propos de la « calnexine » et autres protéines chaperonnes :
http://francais.mcgill.ca/newsroom/news/item/?item_id=9967
et
http://www.ulysse.u-bordeaux.fr/atelier/ikramer/biocell_diffusion/gbb.cel.fa.107.b3/content/access.htm




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